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蛋白質(zhì)純化方法

 更新時(shí)間:2023-04-24 點(diǎn)擊量:407
 
  蛋白純化,是一項(xiàng)既復(fù)雜又嚴(yán)謹(jǐn)?shù)墓ぷ鳎诒WC純度外,還要求保持其生物學(xué)活性。蛋白質(zhì)純化常見的方法有:親和層析法、離子交換層析法、疏水層析法、凝膠過濾層析法等。
  蛋白質(zhì)純化方法之親和層析法,主要依靠蛋白質(zhì)與介質(zhì)配體間特異性的可逆結(jié)合作用進(jìn)行分離。配體可直接與目標(biāo)蛋白質(zhì)結(jié)合,也可以與蛋白質(zhì)共價(jià)結(jié)合的標(biāo)簽結(jié)合。親和層析通常是一種最粗放的純化過程,一般在純化工藝的前期應(yīng)用?;诤罄m(xù)應(yīng)用的要求,可能只需要一步親和層析即可獲得純度合格的蛋白質(zhì)。
  蛋白質(zhì)純化方法之離子交換層析法,主要基于其凈電荷的不同,通過蛋白質(zhì)與帶電荷的固定相之間的靜電作用力進(jìn)行分離。IEX有以下兩類:(1)陰離子交換層析(固定相帶正電荷,與帶負(fù)電的蛋白質(zhì)相結(jié)合);(2)陽離子交換層析(固定相帶負(fù)電,與帶正電的蛋白質(zhì)相結(jié)合)。離子交換層析常用于蛋白質(zhì)純化工藝中期。但是,對某些蛋白,在純化工藝的前期或后期采用該方法亦可獲得良好的分離效果。
  蛋白質(zhì)純化方法之疏水層析法,主要是基于它們疏水性的不同。它常在蛋白質(zhì)純化工藝的中期使用。在HIC中,蛋白質(zhì)在高離子強(qiáng)度的緩沖液中與固定相結(jié)合,因此,無需更換緩沖液或者洗脫液即可在離子交換色譜之后直接應(yīng)用HIC。同樣,HIC也可以跟在通過用鹽類沉淀快速去除部分而非全部蛋白質(zhì)的硫酸銨沉淀步驟之后實(shí)施。HIC有時(shí)在純化工藝的前期使用,有時(shí)也作為最后一個(gè)步驟來去除目標(biāo)蛋白中的微量雜質(zhì)。
  蛋白質(zhì)純化方法之凝膠過濾層析法,是根據(jù)蛋白質(zhì)具有不同的水力學(xué)半徑將它們進(jìn)行分離,該數(shù)據(jù)主要通過測量分子尺寸和形狀兩方面信息獲得。與上述其他層析過程不同的是,蛋白質(zhì)不與SEC的固定相相結(jié)合,而是依靠它們通過惰性固定相的速度不同來完成分離。
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